布里斯托大學(xué)在內(nèi)的新西蘭和英國的新研究描述了酶(一種充當(dāng)催化劑并幫助復(fù)雜反應(yīng)發(fā)生的生物蛋白)如何“調(diào)節(jié)”在特定溫度下工作。

威卡托大學(xué)的Vic Arcus教授及其同事，包括布里斯托大學(xué)的Adrian Mulholland教授和Marc van der Kamp博士在內(nèi)，都表明，隨著酶的緊縮，酶的熱容量會(huì)在反應(yīng)過程中發(fā)生變化。確切地說，酶的緊縮程度是確定它們最有效工作溫度的關(guān)鍵因素。這些發(fā)現(xiàn)可以為設(shè)計(jì)更好的生物催化劑提供途徑，以用于工業(yè)過程中的化學(xué)反應(yīng)，例如藥物生產(chǎn)。

酶具有最佳催化活性的溫度。高于該溫度，它們變得不那么活躍。以前，人們認(rèn)為這是因?yàn)槊冈谳^高的溫度下會(huì)展開(失去其功能性形狀)，但實(shí)際上，即使它們保持其功能性形狀，它們通常在較高的溫度下活性也會(huì)降低。

那么，什么使他們不那么活躍呢?是什么導(dǎo)致來自不同生物體的酶在相同溫度下具有不同的催化活性?生活在常溫下的生物體中的酶在低溫下不是很活躍，而冷適應(yīng)的酶在寒冷中卻很活躍–為什么當(dāng)它們具有非常相似的結(jié)構(gòu)時(shí)呢?

這項(xiàng)新的研究以生物化學(xué)中的“新概念”發(fā)表(并入選美國化學(xué)學(xué)會(huì)(ACS)編輯選擇)，該研究表明基本的物理性質(zhì)(熱容量)可以解釋和預(yù)測(cè)酶的溫度依賴性。物質(zhì)的熱容是將其溫度升高一度所需的熱量。對(duì)于酶，在反應(yīng)過程中熱容量會(huì)發(fā)生變化，并且此變化會(huì)被“調(diào)整”以提供最佳溫度。

Mulholland教授說：“我們的理論-大分子速率理論(MMRT)-適用于所有酶，因此在預(yù)測(cè)隨溫度變化的代謝活性方面將發(fā)揮關(guān)鍵作用。

“我們還期望在細(xì)胞，整個(gè)生物體甚至生態(tài)系統(tǒng)的水平上看到MMRT的特征。這意味著在理解和預(yù)測(cè)生物系統(tǒng)對(duì)溫度變化的響應(yīng)(例如，生態(tài)系統(tǒng)將如何響應(yīng)與氣候變化相關(guān)的溫度變化)方面非常重要。”

該理論還解釋了為什么酶如此之大(要催化的化學(xué)反應(yīng)越“困難”，酶就越大)。這也暗示了為什么蛋白質(zhì)最終在進(jìn)化上比核酸作為生物學(xué)催化劑更受青睞：蛋白質(zhì)提供了更多的“調(diào)節(jié)”動(dòng)力學(xué)及其對(duì)化學(xué)反應(yīng)的響應(yīng)的能力。